核糖体怎么分大小亚基,核糖体为什么要分为大小亚基

首页 > 体育 > 作者:YD1662023-11-11 11:42:17

生物化学复习提纲

第一章 蛋白质化学

1. 简述蛋白质的功能:

1 催化功能-酶

2 调控功能-激素、基因调控因子

3 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白

4 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白

5 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白

6 结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架

7 支架作用-接头蛋白

8 防御功能-免疫球蛋白

2. 蛋白质含氮量16%,凯氏定氮法;

蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×6.25

凯氏定氮法

蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化,分解氨与硫酸结合。然后碱化蒸馏使氨游离,用硼酸吸收后再以酸滴定,根据酸的消耗量乘以换算系数,即为蛋白质含量

3. 酸性氨基酸,碱性氨基酸,芳香族氨基酸,亚氨基酸,含硫氨基酸,含羟基氨基酸?

酸性氨基酸: Asp、 Glu

碱性氨基酸:Arg、Lys、His,另外还有:羟赖氨酸(Hyl)、羟脯氨酸(Hyp)、胱氨酸

芳香族氨基酸:Phe、Try、Tyr

亚氨基酸:Pro

含硫氨基酸:Cys、Met

含羟基氨基酸:Ser、Thr

4. 必需氨基酸,非必需氨基酸;

必需氨基酸:异亮氨酸(Iso)、亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)、蛋氨酸(Meth)、苯丙氨酸(Phe)、苏氨酸(Thre)、色氨酸(Try)和缬氨酸(Viline)

非必需氨基酸:

5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性?;

AA的手性D,L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。

6. 具有近紫外光吸收的氨基酸;

Tyr/Trp/Phe

7. 氨基酸的等电点;

①当溶液为某一pH值时,AA主要以兼性离子的形式存在,分子中所含的正负电荷数目正好相等,净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点(pI)。

②在pI时,AA在电场中既不向正极也不向负极移动,即处于两性离子状态。

8;蛋白质的一级结构;

蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构

9、肽键中C-N键的性质及肽平面;

肽键中C-N键有部分双键性质——不能⾃由旋转

组成肽键原⼦处于同⼀平⾯(肽平⾯)

10.什么是蛋白质的二级结构,常见的二级结构有哪些,它们有什么特点?;

⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的⼏何⾛向、旋转及折叠。

②只涉及主链构象⽽不涉及残基侧链③维系⼆级结构的化学键是氢键⑵α-螺旋、 β-折叠、 β-转⻆、⽆规卷曲

⑶α-螺旋的特点:

β-折叠的特点:■ Cα 总是处于折叠的⻆上

■ AA的R基团处于折叠的棱⻆上并与之垂直

■两个AA之间的轴⼼距为0.35nm

■氢键主要在链间/同⼀肽链不同部分间形成

■⼏乎所有肽键都参与链内氢键的交联

■氢键与链的⻓轴接近垂直

β-转⻆的特点:■由4个连续的AA残基组成

■第⼀个残基C=O

■第四个残基NH

■这类结构主要存在于球状蛋⽩分⼦中。

⽆规卷曲的特点:

11、角蛋白主要是什么二级结构,化学烫发是否有二硫键的断开和生成?角蛋白主要是什么二级结构?

⑴角蛋白是纤维状蛋⽩质

⑵化学烫发是有二硫键的断开,无生成

12.什么是蛋白质的三级结构,稳定三级结构的作用力有哪些?

⑴■在⼆级结构基础上

■包括主链和侧链构象在内的三维结构(主要指球状蛋⽩)

⑵稳定蛋⽩质三级结构的作⽤⼒

■ 氢键

■ 范德华⼒

■ 疏⽔作⽤

■ 离⼦键

■ 配位键

■ ⼆硫键

13.四级结构及亚基

蛋白质四级结构:指由多条各⾃具有⼀、⼆、三级结构的肽链通过⾮共价键连接起来的结构形式。

亚基:①种类、数⽬、空间排列⽅式

②亚基间的相互作⽤关系

14.什么叫分子病;举一个分子病的例子。

分⼦病:由于基因突变,导致蛋⽩质中氨基酸种类发⽣变化,并引起功能降低或丧失。

例:镰⼑型贫⾎症

15.蛋白质的等电点;

pI通常在 6.0 左右

等电点:在某⼀pH值的溶液中,蛋⽩质分⼦上所带的正、负电荷数量相等, 净电荷为零,在电场中既不移向正极也不移向负极,此时溶液pH值就是该蛋⽩质的等电点。在等电点时,蛋⽩质的溶解度最低。

16.蛋白质胶体溶液的稳定因素?

①同种蛋⽩带同种电荷,相互排斥

②弹性⽔化膜

17.蛋白质变性的定义,变性蛋白质的特征?

⑴蛋⽩质变性:某些理化因素破坏天然Pr结构状态,引起Pr理化性质改变、⽣物学功能改变或丧失的现象 。

⑵变性蛋⽩质的特点:

A.⽣物活性丧失

B.疏⽔基外露、溶解度降低、粘度增⼤

C.侧链基团暴露:

——易与化学试剂反应、光学性质变化

D.⽣化性质改变:结构伸展易被酶解

18. 葡聚糖凝胶色谱时,蛋白质大分子先洗脱还是小分子先洗脱?SDS-PAGE中,蛋白质大分子电泳速度快还是小分子电泳速度快?

⑴蛋白质大分子先洗脱

⑵小分子游的快

第二章 核酸化学

1. 证明核酸是遗传物质的经典实验是。。。;

1928年 Grifths(英国)的肺炎双球菌转化实验——证实核酸作为遗传物质

2. 组成RNA和组成DNA的核苷酸有什么差异?

RNA:A、G、C 、U

DNA:A、G、C、T

3. 嘌呤核苷和嘧啶核苷的C-N糖苷键中C和N的编号分别是多少?

4. DNA二级结构中Watson和Crick阐明的二级结构有什么特征?

1 其他组合易相互排斥。因此,DNA的双股系藉着A:T和G : C的配对关系互相结 合 。

2 DNA,双螺旋,正反向,互补链。

3 碱基力和氢键,维持螺旋结构坚。

4 A对T,GC连,配对时,靠氢键, AT2,GC3,十碱基,转一圈,螺距34点中间。

5. RNA的主要种类有哪些?哪种含量最多,哪种稀有碱基含量最高?

RNA的主要种类是rRNA、tRNA、 mRNA,其中tRNA所占比例最高达到80%

6. tRNA的二级结构和三级结构分别是什么形状?

tRNA的三叶草型二级结构

7.什么是核酸的变性和复性,什么是增色效应和减色效应?

核酸的变性:DNA双螺旋二级结构的破坏

增色效应:由于变性或降解引起紫外吸收增加的现象

核酸的复性:变性DNA在适当的条件下,两条彼此分开的单链重新缔合成双链

减色效应(低色效应):性时紫外吸收减少

8.变性因素有哪些

高温(一般>75℃)、强氧化剂、强酸、碱、尿素等;

变性机理是什么?

机理:双链间氢键断开,成为两条单链;

8.什么是Tm值?

引起DNA变性的温度称为熔点——Tm

9. 核酸含量的测定的方法有哪些?

紫外吸收法、定糖法、定磷法、琼脂糖凝胶电泳

10. 核酸的紫外吸收主要是因为核酸中的那种成分?

碱基含有共轭双键,最大吸收波长260nm

第三章 酶

1. 什么是单纯酶,结合酶,辅助因子分为哪两类,如何区分?什么是核酶?

单纯酶 :只有蛋白质

结合酶: 酶蛋白 辅助因子

辅助因子:①辅基——与酶结合紧

②辅酶——与酶结合松

2. 与一般催化剂相比,酶的催化有什么特点?

① 只能催化热力学上允许的反应。提高反应速度,不改变平衡点;

② 只起催化作用,本身不消耗;

③ 降低反应的活化能,但是不改变反应前后自由能差

②具有高度的专一性

1.绝对专一性;2.基团专一性;3.键专一性;4.立体异构专一性

3. 国际酶学委员会将酶分为6大类,依次是:。。。?

①氧化还原酶类

②转移酶类

③水解酶类

④裂解酶类

⑤异构酶类

⑥合成酶类

4. 影响酶作用的因素有哪些?

1 底物浓度

2 温度

3 pH

4 酶浓度

5 激活剂

6 抑制剂

5. 写出米氏方程,并能用米氏方程进行底物浓度和反应速度的计算。

V=Vmax【S】/Km 【S】

【S】:底物浓度

V:不同【S】时的反应速度

Vmax:最大反应速度

Km:米氏常数

6. 米氏常数的物理含义是什么?是酶的特征常数吗?Km最大还是最小是最适底物?

⑴Km的物理含义:当反应速度为最大反应速度一半时,Vmax/2=Vmax【S】/Km 【S】

⑵Km是酶的特性常数:与pH 、温度、离子强度、酶及底物种类有关,

与酶浓度无关,可以鉴定酶。

⑶Km越小,亲和力越强。[S]很小时,反应速度就能达到很大。性能优,代谢中这类酶更为重要

7. 酶的可逆抑制作用有哪几类,它们的动力学有什么特点?

⑴酶的抑制作用分为:①失活作用:使酶Pr变性而引起酶活力丧失

②抑制作用:使酶活力下降但不引起变性

③抑制剂:能引起抑制作用的物质

⑵动力学特点:—作用于酶的必需基团/活性中心基团

—使其化学性质改变

—酶活力降低或丧失

8. 酶的不可逆抑制剂一般都有剧毒,举几个例子。

重金属、有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、青霉素,毒鼠强等。

9. 什么是酶的活性部位(活性中心)可分为哪两个部位?

①结合中心:与S结合;决定酶促反应的专一性

②催化中心:促进S发生化学变化;决定酶促反应的性质

10. 什么是酶的必需基团,必需基团是否必需在活性中心?

酶的必需基团是与酶的催化活性直接相关的化学基团。

必需基团:①位在活性中心

②活性中心以外,稳定分子构象

11. 决定酶作用高效率的机制有哪些?

1 邻近效应与定向效应

2 电子张力与变形

3 酸碱催化

4 共价催化

5 微环境效应

12.什么是别构调控,别构酶有什么特点?12. 最常见的共价修饰是哪种?

变构(别构)调控:蛋白质在实现生物功能时,构象发生变化、活力改变的现象。

变构酶的特点:①多亚基寡聚酶

②有活性中心、变构调节中心

③多数有多个活性中心,有同促效应;有的不止一个别构中心。

④不遵循米氏方程

共价修饰,主要是指p53蛋白的磷酸化与去磷酸化及乙酞化与去乙酞化。

13. 酶原存在的生物学意义?

·保护自身组织不被水解

·机体调控的一种形式

14. 什么是维生素,根据溶解性分成哪两类?

维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。

根据溶解性分为脂溶性与水溶性。

15. 了解哪种维生素是哪种辅酶的成分,了解缺乏维生素可能出现的疾病。

维生素A:夜盲症、干眼病、皮肤燥

维生素D:佝偻病、软骨病、严重蛀牙、骨质疏松

维生素B1:辅酶是TPP。脚气病、消化功能障碍

维生素B2:辅酶是 FMN/FAD 。唇炎、舌炎、口角炎、角膜炎

VB3:以辅酶A存在,

VPP:辅酶是NAD 和NADP 。癞皮症

VB6:辅酶是磷酸吡哆醛。小红细胞低色素性贫血、导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。

VB12:辅酶是脱氧腺苷钴胺素。 儿童及幼龄动物发育不良、消化道上皮组织细胞失常、造血器官功能失常,导致恶性贫血、髓磷脂的生物合成减少,损害神经系统

VB7(生物素):皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等

VC:坏血症

维生素K:出血症

维生素E:生殖器官受损而不育、死胎、细胞异型

第四章 生物氧化

1. 生物氧化中,CO2主要是怎么产生的?H2O是怎么产生的?

CO2如何生成?——脱羧反应

H2O如何生成?——电子传递链

能量如何生成?——ATP的生成

2. 什么是呼吸链?

代谢物脱下的氢(电子)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链

3. 线粒体中主要的两条呼吸链的传递体组成。

· NADH氧化呼吸链

——细胞内主要的呼吸链

· FADH2氧化呼吸链

由琥珀酸脱氢酶复合体、CoQ和Cyt组成

4. 什么是氧化磷酸化?

氧化磷酸化 是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化,生成ATP,又称为偶联磷酸化。主要在线粒体内膜进行。

5. 化学渗透学说的主要内容?

a. 线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵

b. 电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量,用于驱动膜内侧的H 迁移到膜外侧(内膜对H 是不通透的),在膜内外侧产生了跨膜质子梯度 和电位梯度

6. 氧化磷酸化的解偶联剂和电子传递链的抑制剂有哪些?

二硝基苯酚;解偶联蛋白。

寡霉素

7. 什么是P/O值(磷氧值),NADH和FADH2的磷氧值分别是多少?

呼吸过程中无机磷酸(Pi)消耗量和氧消耗量的比值称为磷氧比。

实测得NADH呼吸链: P/O~ 2.5

实测得FADH2呼吸链: P/O~ 1.5

8. NADH穿梭进入线粒体的有哪两种途径?有什么特点

NADH不能穿过线粒体内膜

1、甘油-3-磷酸穿梭途径

(动物骨骼肌、脑及昆虫的飞翔肌等组织细胞中)

2、苹果酸-天冬氨酸穿梭途径

(心脏、肝脏细胞)

第五章 糖代谢

1. 什么是糖酵解?

无氧参与的条件下,1葡萄糖分解产生2丙酮酸,并伴随ATP生成的过程。

2. 糖酵解的反应历程。

Glucose 2 ADP 2Pi 2NAD 2 pyruvate 2ATP 2H2O 2NADH 2H

3. 1分子葡萄糖经过糖酵解产生的ATP数量。

1G → 2ATP 2NADH 2H 2丙酮酸 =2 2×2.5=7ATP

4.糖酵解的关键酶有哪几个?

己糖激酶、葡萄糖激酶(只存在肝脏)、磷酸葡萄糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、丙酮酸激酶

4.厌氧运动产生乳酸,另外,厌氧生物发酵可将丙酮酸生成乳酸或乙醇。

4.糖酵解的生理意义?

1 为机体提供ATP

2 作为细胞内其它物质合成的原料

6.三羧酸循环的反应历程;

7.三羧酸循环的生理学意义;

1 是好氧生物体内最主要的产能途径!

2 是脂类、蛋白质彻底分解的共同途径!

3 某些中间产物可作为别构效应物

4 提供合成其他化合物的碳骨架

9. 三羧酸循环的特征;

①有两个C原子进入循环,也有两个C原子离开循环,但离开的两个并不直接是进入的两个。

②有四对氢原子离开循环,进入呼吸链进一步氧化成水生成ATP

③有一步底物水平磷酸化直接产生ATP/GTP

④有两个水分子被消耗

⑤氧气并不直接参与循环,但氧气的存在是TCA循环进行所必需的

10.三羧酸循环的关键酶;

柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶

10.体内的五碳糖和七碳糖是由哪个途径产生

12. 什么是糖异生?糖异生是糖酵解的简单逆过程吗?糖异生的生理意义是?

糖异生作用——非糖(乳酸、甘油、丙酮酸、草酰乙酸、生糖氨基酸) 物质合成葡萄糖。

糖异生的生理意义:①饥饿状态下维持血糖浓度恒定

②回收乳酸能量,补充肝糖原

③调节酸碱平衡

第六章 脂代谢

1. 甘油的代谢与糖酵解之间的联系;

2. 脂肪酸的活化需要消耗几个高能磷酸键?10碳以上的脂酰CoA是通过什么转运进入线粒体?

脂肪酸的活化需要消耗1个ATP的2个高能磷酸键

10碳以上的脂酰CoA只能透过线粒体外膜,但不能透过线粒体内膜

3. 什么是脂肪酸的氧化,饱和脂肪酸每轮氧化有几个什么类型的反应?不饱和脂肪酸是否能进行氧化?氧化的生理意义是什么?

脂肪酸-氧化的生理意义:①为机体提供比糖氧化更多的能量

②乙酰CoA还可作为脂肪酸和某些AA的合成原料

③产生大量的水可供陆生动物对水的需要

4.如何计算不同碳原子长度的饱和脂肪酸彻底氧化产生多少ATP?计算的依据?

核糖体怎么分大小亚基,核糖体为什么要分为大小亚基(1)

5. 什么是酮体?酮体的生成和利用有什么特点?

乙酰CoA可在肝细胞形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮,这三种物质统称为酮体。

特点:①酮体是脂肪酸在肝脏内的正常中间代谢产物

②但肝脏没有乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶

③酮体易溶于水,透出细胞进入血液循环

④在肝外组织进行氧化

——肝内生成和肝外利用

⑤是肝脏输出能源的形式,主要供应肌肉和脑。

⑥但是酮体主要为酸性物质,大量累积产生酸中毒,破坏机体水盐代谢平衡

6. 脂肪酸合成的原料有哪些?合成的部位是哪里?每轮有几个什么类型的反应?

原料:乙酰CoA和丙二酸单酰CoA(源于乙酰CoA)

场所:细胞溶胶

7. 什么是必需脂肪酸?为什么哺乳动物不能合成必需脂肪酸?

必需脂肪酸是指人体必需,自身不能合成,需要从食物中获得的脂肪酸。包括亚油酸(C18:2)和α-亚麻酸(C18:3)

因为动物体内没有异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶

第七章 氨基酸代谢

1. 体内蛋白质降解的两个途径是什么?

溶酶体途径、蛋白酶途径

氨基酸脱氨基反应有哪三种形式?氧化脱氨基主要酶是哪个?

氧化脱氨基的主要酶是谷丙转氨酶,谷草转氨酶

氨基酸脱氨基反应方式

核糖体怎么分大小亚基,核糖体为什么要分为大小亚基(2)

3. 氨的来源有哪些?不同生物是如何排泄氨?

氨的来源:①血氨的来源

Amino Acid 脱氨基(Deamination)

肠道细菌的腐败作用与尿素(Urea)的分解

肾小管上皮分泌—Gln的分解

②血氨的去路

在肝脏合成 尿素

合成谷氨酰胺

合成非必需氨基酸

氨的排泄:①合成非必需氨基酸,并参与嘌呤、嘧啶等含氮化合物的合成

②形成无毒的谷氨酰胺(Gln)

③ 转变成尿酸(禽类)、尿素(哺乳动物)

4. 尿素循环的特点?其中哪些氨基酸不是合成蛋白质的氨基酸?

限速酶:精氨酸代琥珀酸合成酶

耗能过程:3ATP中4个高能键

三个氨基酸:鸟氨酸,瓜氨酸,精氨酸

N与C来源:氨基酸脱氨和CO2

生成1分子尿素,消除2分子氨和1分子CO2

5. 生糖氨基酸,生酮氨基酸,生糖兼生酮氨基酸分别有哪些?

生酮氨基酸——亮氨酸

生糖氨基酸——所有非必需氨基酸 精氨酸和组氨酸

生糖兼生酮氨基酸:异亮氨酸 、色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸 、酪氨酸

6. 氨基酸合成有几种类型?

第八章 核酸代谢

1.嘌呤分解的最终产物是什么?尿酸的代谢异常会产生什么病?临床上用什么药物治疗?

嘌呤的分解代谢终产物:人、猿以及鸟类、爬虫类和大多数昆虫——尿酸

其他哺乳动物、双翅目昆虫——尿囊素

硬骨鱼类——尿囊酸

大多数鱼类、两栖类——尿素

核糖体怎么分大小亚基,核糖体为什么要分为大小亚基(3)

2.嘧啶的分解主要生成物质是什么?

β-氨基酸

3. 嘧啶和嘌呤从头合成的碳骨架的原子的来源是什么?

CO2

4. 嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的异同?

在嘌呤核苷酸中,嘌呤碱以第9位的N与戊糖第1'位的C以核苷键相连接;戊糖第5'位的C再与磷酸以脂键相结合.而嘧啶核苷酸中,则是嘧啶碱以第1位的N与戊糖第1'位的C以核苷键相连接,其它不变。

第九章 DNA的生物合成

1. DNA复制的特点是什么?其中什么是半保留复制,什么是半不连续复制?

DNA复制的特点:①DNA复制是半保留复制

②DNA复制具有固定的起点

③DNA复制多为双向复制,少数为单向复制

④DNA复制的方向始终是5'-3'

⑤DNA复制需要引物

⑥DNA半不连续复制

⑦DNA复制具有高度的忠实性

半保留复制:在复制过程中,首先亲代双链解开,然后每条链作为模板,按照碱基配对原则合成互补的子代链。每个子代DNA分子中有一条链完全来自亲代DNA,另一条是新合成的。

半不连续复制是指DNA复制时,前导链上DNA的合成是连续的,后随链上是不连续的,故称为半不连续复制。

2. 什么是冈崎片段?冈崎片段——DNA合成是不连续的,先合成一些DNA小片段,其大小h含1000-2000个核苷酸残基,然后再通过DNA连接酶将它连接起来。

2.参与DNA复制的酶和蛋白因子主要有哪些? 大肠杆菌的DNA聚合酶有几种?哪种主要负责合成基因组DNA?

参与DNA复制的酶和蛋白因子:DNA聚合酶、DNA连接酶、拓扑异构酶、DNA解链酶、单链结合蛋白、引发酶

大肠杆菌的DNA聚合酶:DNA聚合酶I、DNA聚合酶Ⅱ、DNA聚合酶III

4. DNA受紫外线照射容易产生什么二聚体?DNA损伤修复的种类有哪些?

当DNA受到大剂量紫外线(波长260nm附近)照射时,可引起DNA链上相邻的两个嘧啶碱基共价聚合,形成二聚体,例如TT二聚体。

DNA损伤修复的种类:①直接复活——a.光复活修复

b.暗修复

②切除修复

③错配修复

④*修复

⑤SOS修复

第十章 RNA的生物合成

1. 什么是转录?什么是模板链,反义链,什么是编码链,有义链?

转录:以DNA单链为模板,NTP为原料,在DNA依赖的RNA聚合酶催化下合成RNA链的过程。

反意义链:以该链中的DNA碱基顺序指导RNA的合成即被转录的那条DNA链。有意义链:不被转录的那条DNA链,但其碱基顺序除T代替U外,其余与mRNA相同。

模板链:可作为模板转录为RNA的那条链,该链与转录的RNA碱基互补(A-U,G-C)。

2. 转录的基本特征是什么?

1 转录发生在DNA分子的特定区域

2 以四种核糖核苷三磷酸为底物,需要Mg 2

3 需要模板和DNA的解链

4 第一个被转录的核苷酸通常是嘌呤核苷酸

5 转录方向也是5'-3'

6 转录有高度的忠实性

7 转录受到严格调控

3. DNA复制与转录的异同?

核糖体怎么分大小亚基,核糖体为什么要分为大小亚基(4)

4. 什么是不对称转录?

不对称转录:DNA双链上,仅一股链转录,另一股不转录。5. 大肠杆菌RNA聚合酶的亚基主要功能?真核细胞的RNA聚合酶有哪些种类,它们有什么特点?

RNA聚合酶的亚基主要功能:

①σ—识别DNA链上合成RNA的起始信号,开始合成RNA链时,必须有σ因子,一旦合成开始以 后, σ因子释放出来。

②β'—参与酶与底物的结合,以及与σ因子和核心 酶的结合。

③β —参与σ因子和核心酶的结合,并参与RNA合成的引发、

延伸。

④α —与模板的结合、酶的滑动以及碱基识别有关

核糖体怎么分大小亚基,核糖体为什么要分为大小亚基(5)

6. 真核生物mRNA加工的步骤?

①加帽

②加尾

③甲基化

④内含子剪接

第十一章 蛋白质的生物合成

1.原核和真核生物核糖体及其大小亚基的沉降系数分别是多少?

真核细胞核糖体大亚基沉降系数为60S,小亚基沉降系数为40S

2. 起始tRNA在原核和真核生物中有什么区别?

原核细胞:起始甲酰甲硫氨酰tRNA—tRNAfMet

真核细胞:起始tRNA—tRNAiMet

肽链延伸—tRNAeMet

3. 密码子的特征是什么?只有一个密码的氨基酸有哪些?起始密码子和终止密码子有哪些?

密码子的特征:①密码子不重叠

②密码子的通用性

③密码的兼(简)并性

④密码子的连续性

⑤密码子的摆动性

只有一个密码子的氨基酸:甲硫氨酸(Met)、色氨酸(Trp)

起始密码子为AUG(甲硫氨酸) GUG(缬氨酸),

终止密码子为UAA、UAG、UGA

4. 什么是S D序列?什么是多核糖体?肽链合成的方向是什么?

S D序列:位于起始位点上游4-13个核苷酸——AAGGAGGU

多核糖体:把细胞放在极其温和的条件下处理,就能得到几个到几十个核糖体在一条mRNA上结合起来的形态。

肽链合成方向N → C

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