APK的活跃站点结构与APH家族的其他成员类似，包括三个关键的保守主题，共同构成了ATP连接站点：铰链（连接N和C端子域的Phe 109 -Phe 127 ）、布伦纳主题（H 209 X D 211 Xxxx N 216 ）以及低浓铀（29-Asn 34 ）(21)。
APH酶中的三磷酸三磷酸酯结合相比，APK的腺苷�环可能与非极性氨基��乙腈�之间的非极性堆叠发生作用。比较与APH家族的三磷酸三磷酸酯模拟结构，表明在APK中，氨基酸环与其它氢键相互作用。
尽管APK的底物与APH家族成员的底物有很大差异，但由于氨基丙醇是一个小且简单��化学�分子，因此对其建模相对简单。攻��羟基�基团的位置取决于磷酸盐的位置和关键的催化残基，作为亲核分子活化羟基。
ARG 290 是APK催化袋中附加的带电残基，三重键 235 在APK中，可能与催化��磷酸酯�的位置有关。GLU 33 可能在衬底结合时重新排列，与其他酸性残基发生相互作用。
催化残基的作用，酶变异E33A、R213A、D235A和R290A。所有这些变异体表达良好，是可溶性的，在荧光热变性分析中显示合作展开，并确认它们的折叠状态。
E33A和D235A的热稳定性与野生型酶非常相似，而R213A和R290A的热稳定性降低了7和10℃，可能表明这些残基通过中和活性部位多余的负电荷来帮助稳定酶。
除了D235A外，所有变体在高浓度镁离子��四氧化二氮�条件下显示出6-10℃的额外稳定性，表明235可能定位为桥接基质胺和镁离子。
所有这些变体导致酶活性的显著损失：R213A变体的酶活性降低了2个数量级，E33A和R290A变体的酶活性降低了4个数量级，而D235A的酶活性没有被检测到。
