然而,与其他哺乳动物Prx不同的是,PrxV具有非典型的2-半胱氨酸过氧化还原蛋白结构。2-半胱氨酸结构利用同一蛋白质中的两个内部半胱氨酸形成分子内二硫键。因此,在PrxV中发现的非典型的2-半胱氨酸结构使该酶比其他Prx更能抵抗H2O2导致的失活。
结果表明,PrxV与H2O2的反应速率比过氧亚硝酸盐、氢过氧化物的分解速度更快。这在过氧化物酶体中是至关重要的。因为在过氧化物酶体中,过量的H2O2必须被迅速中和,以避免细胞器和细胞的损伤。
另外,PrxV主要被视为一种细胞保护性抗氧化酶,用于抵抗内源性或外源性过氧化物的攻击,而不是作为氧化还原传感器。已证明过氧化物酶定位的PrxV对H2O2诱导的细胞毒性具有细胞保护作用。
超氧化物歧化酶(superoxidedismutase,SOD)超氧化物歧化酶(superoxidedismutase,SOD)催化超氧阴离子分解产生H2O2,而H2O2又是过氧化氢酶的底物。因此,SOD和过氧化氢酶组成了保护细胞免受ROS损伤的短代谢途径。在哺乳动物细胞中发现了两种形式的SOD-Cu/ZnSOD和MnSOD。
MnSOD是一种线粒体酶。用不同的实验方法,包括过氧化物酶体蛋白的质谱分析,证实了Cu/ZnSOD在胞浆和过氧化物酶体中的双重定位。Cu/ZnSOD是一种不含内源性过氧化物酶体靶向序列的胞质异构体,但可通过其生理相互作用伙伴--铜伴侣靶向过氧化物酶体。研究表明,在高脂条件下,铜伴侣水平降低,将会导致Cu/ZnSOD活性抑制。
过氧化物酶体氧化还原信号监测目前的主要方法是基于荧光传感器和氧化修饰的化学检测来研究细胞氧化还原信号。前者包括能够穿透活细胞并被氧化成荧光分子的氧化敏感化学物质和基因编码的荧光氧化还原传感器,它可以通过添加细胞器特异性靶向信号定向到不同的亚细胞位置。
重要的是,与大多数常用的化学氧化还原探针不同,基因编码传感器(如HyPer、roGFP)与ROS相关的变化是完全可逆的,从而实现动态实时测量。
肾脏疾病过氧化物酶体最初在肾小管上皮细胞中被发现,它们在近端小管较为致密,但在肾小球、远端小管和集合管中可以忽略不计。过氧化物酶体的抗氧化活性在肾组织中发挥重要作用。